О ЖУРНАЛЕ
Научный журнал «Медицинская радиология и радиационная безопасность» (Мedical Radiology and Radiation Safety), ISSN 1024-6177 основан в январе 1956 г. (до 30 декабря 1993 г. выходил под названием «Медицинская радиология», ISSN 0025-8334). В 2018 году журнал получил Online ISSN: 2618-9615 и был зарегистрирован как электронное сетевое издание в Роскомнадзоре 29 марта 2018 года. На его страницах публикуются оригинальные научные статьи по вопросам радиобиологии, радиационной медицины, радиационной безопасности, лучевой терапии, ядерной медицины, а также научные обзоры; в целом журнал имеет более 30 рубрик и представляет интерес для специалистов, работающих в областях медицины¸ радиационной биологии, эпидемиологии, медицинской физики и техники. С 01.07.2008 г. Издатель журнала – ФГБУ «Государственный научный центр Российской Федерации – Федеральный медицинский биофизический центр им. А.И. Бурназяна» ФМБА России. Учредитель с 1956 г. - Министерство здравоохранения РФ, а с 2008 г. по настоящее время – Федеральное медико-биологическое агентство.
Членами редакционной коллегии журнала являются ученые – специалисты, работающие в области радиационной биологии и медицины, радиационной защиты, радиационной эпидемиологии, радиационной онкологии, лучевой диагностики и терапии, ядерной медицины и медицинской физики. В состав редакционной коллегии входят: академики РАН, члены-корреспонденты РАН, доктора медицинских наук, профессора, кандидаты и доктора биологических, физико-математических наук и технических наук. Состав редколлегии постоянно пополняется за счет авторитетных специалистов, работающих в ближнем и дальнем зарубежье.
Периодичность выхода в свет – 6 номеров в год, объемом – 13,5 усл. печатных листов или 88 печатных страниц и тиражом 1000 экземпляров. Журнал имеет идентичную по содержанию полнотекстовую электронную версию, которая одновременно с печатным вариантом и цветными рисунками размещается на сайтах Научной Электронной Библиотеки (НЭБ) и сайте журнала. Распространение по подписке через Агентство «Роспечать» по договору № 7407 от 16 июня 2006 г., через индивидуальных покупателей и коммерческие структуры. Публикация статей бесплатная.
Журнал входит в Перечень ведущих российских рецензируемых научных журналов ВАК, рекомендованных для опубликования результатов диссертационных исследований. С 2008 г. журнал представлен в Интернете и индексируется в базе данных РИНЦ, а также входит в Перечень Russian Science Citation Index (RSCI), размещенной на платформе Web of Science. С 2 февраля 2018 года журнал «Медицинская радиология и радиационная безопасность" индексируется в мультидисциплинарной библиографической и реферативной базе SCOPUS.
Краткие электронные версии статей журнала с 2005 г. находятся в открытом доступе в разделе "Выпуски журнала". С 2011 года в открытом доступе представлены все выпуски журнала целиком, а с 2016 года - полнотекстовые версии научных статей. Полный текст остальных статей любого номера, начиная с 2005 г. могут приобрести подписчики только через НЭБ. Редакция журнала «Медицинская радиология и радиационная безопасность» в соответствии с договором с НЭБ поставляет ей в полном объеме выпускаемую продукцию с 2005 г. по настоящее время.
Основным рабочим языком журнала является русский, дополнительный язык – английский, который используется для написания названий статей, сведений об авторах, аннотаций, ключевых слов, списка литературы.
С 2017 г. журнал «Медицинская радиология и радиационная безопасность» перешел на цифровую идентификацию публикаций, присвоив каждой статье идентификатор цифрового объекта (DOI), что значительно ускорило поиск местонахождения статьи в Интернете. В дальнейшем в планах развития журнала «Медицинская радиология и радиационная безопасность» предполагается его издание в англоязычном варианте. С целью получения информации о публикационной активности журнала в марте 2015 года на сайте журнала был помещен счетчик обращений читателей к материалам, выложенным на сайте с 2005 г. по настоящее время. В течение 2015 – 2016 гг. в среднем было не более 100 – 170 обращений в день. Размещение ряда статей, а также электронных версий профильных монографий и сборников в открытом доступе резко увеличило число обращений на сайт журнала до 500 – 800 в день, а общее число посещений сайта к началу 2019 г. составило 527 тыс.
Двухлетний импакт-фактор РИНЦ, по данным на начало 2019 г., составил 0,447, с учетом цитирования из всех источников – 0,614, а пятилетний импакт-фактор РИНЦ – 0,359.
Medical Radiology and Radiation Safety. 2026. Vol. 71. № 4
DOI: 10.33266/1024-6177-2026-71-4-5-11
A.K. Chigasova1, 2, 3, A.N. Osipov1, 2
ANALYSIS OF PHOSPHORYLATED HISTONE H2AX FOCI IN RADIOBIOLOGY: A LITERATURE REVIEW
1 A.I. Burnazyan Federal Medical Biophysical Center, Moscow, Russia
2 N.N. Semenov Federal Research Center for Chemical Physics, Moscow, Russia
3 N.M. Emanuel Institute of Biochemical Physics, Moscow, Russia
Contact person: A.N. Osipov, e-mail: Этот адрес электронной почты защищен от спам-ботов. У вас должен быть включен JavaScript для просмотра.
CONTENTS
Introduction
General characteristics of histone H2AX
Sources of spontaneous (background) γH2AX foci
Formation of γH2AX foci in irradiated cells
The influence of chromatin structure on the formation and degradation of radiation-induced γH2AX foci
The influence of cell cycle phase on the formation and degradation of radiation-induced γH2AX foci
Residual radiation-induced γH2AX foci
Conclusion
Keywords: γH2AX, DNA damage, DNA repair, ionizing radiation
For citation: Chigasova AK, Osipov AN. Analysis of Phosphorylated Histone H2ax Foci in Radiobiology: a Literature Review. Medical Radiology and Radiation Safety. 2026;71(4):5–11. DOI:10.33266/1024-6177-2026-71-4-5-11
References
1. Ahnstrom G, Erixon K. Radiation Induced Strand Breakage in DNA from Mammalian Cells. Strand Separation in Alkaline Solution. International Journal of Radiation Biology and Related Studies in Physics, Chemistry, and Medicine. 1973;23;3:285-9.
2. Blocher D. DNA Double Strand Breaks in Ehrlich Ascites Tumour Cells at Low Doses of X-Rays. I. Determination of Induced Breaks by Centrifugation at Reduced Speed. International Journal of Radiation Biology and Related Studies in Physics, Chemistry, and Medicine. 1982;42;3:317-28.
3. Schwartz D.C., Cantor C.R. Separation of Yeast Chromosome-Sized DNAs by Pulsed Field Gradient Gel Electrophoresis. Cell. 1984;37;1:67-75.
4. Osipov A., Arkhangelskaya E., Vinokurov A., Smetaninа N., Zhavoronkov A., Klokov D. DNA Comet Giemsa Staining for Conventional Bright-Field Microscopy. International Journal of Molecular Sciences. 2014;15;4:6086-95. Doi: 10.3390/ijms15046086.
5. Bushmanov A., Vorobyeva N., Molodtsova D., Osipov A.N. Utilization of DNA Double-Strand Breaks for Biodosimetry of Ionizing Radiation Exposure. Environmental Advances. 2022;8:100207. Doi: 10.1016/j.envadv.2022.100207.
6. Lobrich M., Shibata A., Beucher A., Fisher A., Ensminger M., Goodarzi A.A., et al. Gamma-H2AX Foci Analysis for Monitoring DNA Double-Strand Break Repair: Strengths, Limitations and Optimization. Cell Cycle. 2010;9;4:662-9. Doi: 10.4161/cc.9.4.10764.
7. Rogakou E.P., Pilch D.R., Orr A.H., Ivanova V.S., Bonner W.M. DNA Double-Stranded Breaks Induce Histone H2AX Phosphorylation on Serine 139. The Journal of Biological Chemistry. 1998;273;10:5858-68.
8. Pantazis P., Bonner W.M. Quantitative Determination of Histone Modification. H2A Acetylation and Phosphorylation. The Journal of Biological Chemistry. 1981;256;9:4669-75.
9. Ikura T., Tashiro S., Kakino A., Shima H., Jacob N., Amunugama R., et al. DNA Damage-Dependent Acetylation and Ubiquitination of H2AX Enhances Chromatin Dynamics. Molecular and Cellular Biology. 2007;27;20:7028-40. Doi: 10.1128/MCB.00579-07.
10. Chew Y.C., Camporeale G., Kothapalli N., Sarath G., Zempleni J. Lysine Residues in N-Terminal and C-Terminal Regions of Human Histone H2A are Targets for Biotinylation by Biotinidase. The Journal of Nutritional Biochemistry. 2006;17;4:225-33. Doi: 10.1016/j.jnutbio.2005.05.003.
11. Xiao A., Li H., Shechter D., Ahn S.H., Fabrizio L.A., Erdjument-Bromage H., et al. WSTF Regulates the H2A.X DNA Damage Response Via a Novel Tyrosine Kinase Activity. Nature. 2009;457;7225:57-62. Doi: 10.1038/nature07668.
12. Pinto D.M., Flaus A. Structure and Function of Histone H2AX. Sub-Cellular Biochemistry. 2010;50:55-78. Doi: 10.1007/978-90-481-3471-7_4.
13. Rothkamm K., Lobrich M. Evidence for a Lack of DNA Double-Strand Break Repair in Human Cells Exposed to Very Low X-Ray Doses. Proc Natl Acad Sci USA. 2003;100;9:5057-62. Doi: 10.1073/pnas.0830918100.
14. Rogakou E.P., Boon C., Redon C., Bonner W.M. Megabase Chromatin Domains Involved in DNA Double-Strand Breaks in Vivo. The Journal of Cell Biology. 1999;146;5:905-16.
15. MacPhail S.H., Banath J.P., Yu Y., Chu E., Olive P.L. Cell Cycle-Dependent Expression of Phosphorylated Histone H2AX: Reduced Expression in Unirradiated but not X-Irradiated G1-Phase Cells. Radiation Research. 2003;159;6:759-67.
16. Bonner W.M., Redon C.E., Dickey J.S., Nakamura A.J., Sedelnikova O.A., Solier S., et al. Gamma-H2AX and Cancer. Nature Reviews Cancer. 2008;8;12:957-67. Doi: 10.1038/nrc2523.
17. Wilson P.F., Nham P.B., Urbin S.S., Hinz J.M., Jones I.M., Thompson L.H. Inter-Individual Variation in DNA Double-Strand Break Repair in Human Fibroblasts Before and after Exposure to Low Doses of Ionizing Radiation. Mutation Research. 2010;683;1-2:91-7. Doi: 10.1016/j.mrfmmm.2009.10.013.
18. Nakamura A.J., Chiang Y.J., Hathcock K.S., Horikawa I., Sedelnikova O.A., Hodes R.J., et al. Both Telomeric and Non-Telomeric DNA Damage are Determinants of Mammalian Cellular Senescence. Epigenetics & Chromatin. 2008;1;1:6. Doi: 10.1186/1756-8935-1-6.
19. Herbig U., Ferreira M., Condel L., Carey D., Sedivy J.M. Cellular Senescence in Aging Primates. Science. 2006;311;5765:1257. Doi: 10.1126/science.1122446.
20. Nakamura A.J., Redon C.E., Bonner W.M., Sedelnikova O.A. Telomere-Dependent and Telomere-Independent Origins of Endogenous DNA Damage in Tumor Cells. Aging. 2009;1;2:212-8. Doi: 10.18632/aging.100019.
21. Markova E., Schultz N., Belyaev I.Y. Kinetics and Dose-Response of Residual 53BP1/gamma-H2AX foci: Co-Localization, Relationship with DSB Repair and Clonogenic Survival. International Journal of Radiation Biology. 2007;83;5:319-29. Doi: 10.1080/09553000601170469.
22. Costes S.V., Boissiere A., Ravani S., Romano R., Parvin B., Barcellos-Hoff MH. Imaging Features that Discriminate between Foci Induced by High- and Low-LET Radiation in Human Fibroblasts. Radiation Research. 2006;165;5:505-15. Doi: 10.1667/RR3538.1.
23. McManus K.J., Hendzel M.J. ATM-Dependent DNA Damage-Independent Mitotic Phosphorylation of H2AX in Normally Growing Mammalian Cells. Molecular Biology of the Cell. 2005;16;10:5013-25. Doi: 10.1091/mbc.E05-01-0065.
24. Asaithamby A., Chen D.J. Cellular Responses to DNA Double-Strand Breaks after Low-Dose Gamma-Irradiation. Nucleic Acids Research. 2009;37;12:3912-23. Doi: 10.1093/nar/gkp237.
25. Mahrhofer H., Burger S., Oppitz U., Flentje M., Djuzenova C.S. Radiation Induced DNA Damage and Damage Repair in Human Tumor and Fibroblast Cell Lines Assessed by Histone H2AX Phosphorylation. International Journal of Radiation Oncology, Biology, Physics. 2006;64;2:573-80. Doi: 10.1016/j.ijrobp.2005.09.037.
26. Schollnberger H., Mitchel R.E., Crawford-Brown D.J., Hofmann W. Nonlinear Dose-Response Relationships and Inducible Cellular Defence Mechanisms. Journal of Radiological Protection. 2002;22;3A:A21-5.
27. Kotenko K.V., Bushmanov A.Y., Ozerov I.V., Guryev D.V., Anchishkina N.A., Smetanina N.M., et al. Changes in the Number of Double-Strand DNA Breaks in Chinese Hamster V79 Cells Exposed to Gamma-Radiation with Different Dose Rates. International Journal of Molecular Sciences. 2013;14;7:13719-26. Doi: 10.3390/ijms140713719.
28. Neumaier T., Swenson J., Pham C., Polyzos A., Lo A.T., Yang P., et al. Evidence for Formation of DNA Repair Centers and Dose-Response Nonlinearity in Human Cells. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 2012;109;2:443-8. Doi: 10.1073/pnas.1117849108.
29. Masuda Y., Kamiya K. Molecular Nature of Radiation Injury and DNA Repair Disorders Associated with Radiosensitivity. International Journal of Hematology. 2012;95;3:239-45. Doi: 10.1007/s12185-012-1008-y.
30. Durocher D., Jackson S.P. DNA-PK, ATM and ATR as Sensors of DNA Damage: Variations on a Theme? Current Opinion in Cell Biology. 2001;13;2:225-31.
31. Paull T.T., Rogakou E.P., Yamazaki V., Kirchgessner C.U., Gellert M., Bonner W.M. A Critical Role for Histone H2AX in Recruitment of Repair Factors to Nuclear Foci after DNA Damage. Current Biology. 2000;10;15:886-95.
32. Burma S., Chen B.P., Murphy M., Kurimasa A., Chen D.J. ATM Phosphorylates Histone H2AX in Response to DNA Double-Strand Breaks. The Journal of Biological Chemistry. 2001;276;45:42462-7. Doi: 10.1074/jbc.C100466200.
33. Stucki M., Jackson S.P. Gamma-H2AX and MDC1: Anchoring the DNA-Damage-Response Machinery to Broken Chromosomes. DNA Repair. 2006;5;5:534-43. Doi: 10.1016/j.dnarep.2006.01.012.
34. Peng Y., Woods R.G., Beamish H., Ye R., Lees-Miller S.P., Lavin M.F., et al. Deficiency in the Catalytic Subunit of DNA-Dependent Protein Kinase Causes Down-Regulation of ATM. Cancer Research. 2005;65;5:1670-7. Doi: 10.1158/0008-5472.CAN-04-3451.
35. Shrivastav M., Miller C.A., De Haro L.P., Durant S.T., Chen B.P., Chen D.J., et al. DNA-PKcs and ATM Co-Regulate DNA Double-Strand Break Repair. DNA Repair. 2009;8;8:920-9. Doi: 10.1016/j.dnarep.2009.05.006.
36. An J., Huang Y.C., Xu Q.Z., Zhou L.J., Shang Z.F., Huang B., et al. DNA-PKcs Plays a Dominant Role in the Regulation of H2AX Phosphorylation in Response to DNA Damage and Cell Cycle Progression. BMC Molecular Biology. 2010;11:18. Doi: 10.1186/1471-2199-11-18.
37. Flassig R.J., Maubach G., Tager C., Sundmacher K., Naumann M. Experimental Design, Validation and Computational Modeling Uncover DNA Damage Sensing by DNA-PK and ATM. Molecular Biosystems. 2014;10;7:1978-86. Doi: 10.1039/c4mb00093e.
38. Ward I.M., Chen J. Histone H2AX is Phosphorylated in an ATR-Dependent Manner in Response to Replicational Stress. The Journal of Biological Chemistry. 2001;276;51:47759-62. Doi: 10.1074/jbc.C100569200.
39. Blackford A.N., Jackson S.P. ATM, ATR, and DNA-PK: The Trinity at the Heart of the DNA Damage Response. Molecular Cell. 2017;66;6:801-17. Doi: 10.1016/j.molcel.2017.05.015.
40. Abramenkovs A., Stenerlow B. Measurement of DNA-Dependent Protein Kinase Phosphorylation Using Flow Cytometry Provides a Reliable Estimate of DNA Repair Capacity. Radiation research. 2017;188;6:597-604. Doi: 10.1667/RR14693.1.
41. Suzuki K., Okada H., Yamauchi M., Oka Y., Kodama S., Watanabe M. Qualitative and Quantitative Analysis of Phosphorylated ATM Foci Induced by Low-Dose Ionizing Radiation. Radiat Res. 2006;165;5:499-504. Doi: 10.1667/RR3542.1.
42. Bakkenist C.J., Kastan M.B. DNA Damage Activates ATM through Intermolecular Autophosphorylation and Dimer Dissociation. Nature. 2003;421;6922:499-506. Doi: 10.1038/nature01368.
43. Kitagawa R., Kastan M.B. The ATM-Dependent DNA Damage Signaling Pathway. Cold Spring Harbor Symposia on Quantitative Biology. 2005;70:99-109. Doi: 10.1101/sqb.2005.70.002.
44. Yamauchi M., Oka Y., Yamamoto M., Niimura K., Uchida M., Kodama S., et al. Growth of Persistent Foci of DNA Damage Checkpoint Factors is Essential for Amplification of G1 Checkpoint Signaling. DNA Repair. 2008;7;3:405-17. Doi: 10.1016/j.dnarep.2007.11.011.
45. Enns L., Rasouli-Nia A., Hendzel M., Marples B., Weinfeld M. Association of ATM Activation and DNA Repair with Induced Radioresistance after Low-Dose Irradiation. Radiation Protection Dosimetry. 2015;166;1-4:131-6. Doi: 10.1093/rpd/ncv203.
46. Goodarzi A.A., Noon A.T., Deckbar D., Ziv Y., Shiloh Y., Lobrich M., et al. ATM Signaling Facilitates Repair of DNA Double-Strand Breaks Associated with Heterochromatin. Molecular Cell. 2008;31;2:167-77. Doi: 10.1016/j.molcel.2008.05.017.
47. Kim J.A., Kruhlak M., Dotiwala F., Nussenzweig A., Haber J.E. Heterochromatin is Refractory to Gamma-H2AX Modification in Yeast and Mammals. The Journal of Cell Biology. 2007;178;2:209-18. Doi: 10.1083/jcb.200612031.
48. Cowell I.G., Sunter N.J., Singh P.B., Austin C.A., Durkacz B.W., Tilby M.J. Gamma-H2AX Foci form Preferentially in Euchromatin after Ionising-Radiation. PloS One. 2007;2;10:e1057. Doi: 10.1371/journal.pone.0001057.
49. Kruhlak M.J., Celeste A., Dellaire G., Fernandez-Capetillo O., Muller W.G., McNally J.G., et al. Changes in Chromatin Structure and Mobility in Living Cells at Sites of DNA Double-Strand Breaks. The Journal of Cell Biology. 2006;172;6:823-34. Doi: 10.1083/jcb.200510015.
50. Sancar A., Lindsey-Boltz L.A., Unsal-Kacmaz K., Linn S. Molecular Mechanisms of Mammalian DNA Repair and the DNA Damage Checkpoints. Annual Review of Biochemistry. 2004;73:39-85. Doi: 10.1146/annurev.biochem.73.011303.073723.
51. Ziv Y., Bielopolski D., Galanty Y., Lukas C., Taya Y., Schultz D.C., et al. Chromatin Relaxation in Response to DNA Double-Strand Breaks is Modulated by a Novel ATM- and KAP-1 Dependent Pathway. Nature Cell Biology. 2006;8;8:870-6. Doi: 10.1038/ncb1446.
52. Goodarzi A.A., Kurka T., Jeggo P.A. KAP-1 Phosphorylation Regulates CHD3 Nucleosome Remodeling during the DNA Double-Strand Break Response. Nature Structural & Molecular Biology. 2011;18;7:831-9. Doi: 10.1038/nsmb.2077.
53. Beucher A., Birraux J., Tchouandong L., Barton O., Shibata A., Conrad S., et al. ATM and Artemis Promote Homologous Recombination of Radiation-Induced DNA Double-Strand Breaks in G2. The EMBO Journal. 2009;28;21:3413-27. Doi: 10.1038/emboj.2009.276.
54. Bee L., Fabris S., Cherubini R., Mognato M., Celotti L. The Efficiency of Homologous Recombination and Non-Homologous end Joining Systems in Repairing Double-Strand Breaks during Cell Cycle Progression. PloS One. 2013;8;7:e69061. Doi: 10.1371/journal.pone.0069061.
55. Belov O., Chigasova A., Pustovalova M., Osipov A., Eremin P., Vorobyeva N., et al. Dose-Dependent Shift in Relative Contribution of Homologous Recombination to DNA Repair after Low-LET Ionizing Radiation Exposure: Empirical Evidence and Numerical Simulation. Curr Issues Mol Biol. 2023;45;9:7352-73. Doi: 10.3390/cimb45090465.
56. Osipov A., Chigasova A., Yashkina E., Ignatov M., Fedotov Y., Molodtsova D., et al. Residual Foci of DNA Damage Response Proteins in Relation to Cellular Senescence and Autophagy in X-Ray Irradiated Fibroblasts. Cells. 2023;12;8:1209. Doi: 10.3390/cells12081209.
57. Osipov A., Chigasova A., Belov O., Yashkina E., Ignatov M., Fedotov Y., et al. Dose Threshold for Residual γH2AX, 53BP1, pATM and p-p53 (Ser-15) Foci in X-ray Irradiated Human Fibroblasts. International Journal of Radiation Biology. 2025;101;3:254-63. Doi: 10.1080/09553002.2024.2445581.
58. Vaurijoux A., Voisin P., Freneau A., Barquinero J.F., Gruel G. Transmission of Persistent Ionizing Radiation-Induced foci Through Cell Division in Human Primary Cells. Mutation Research. 2017;797-799:15-25. Doi: 10.1016/j.mrfmmm.2017.03.003.
59. Minakawa Y., Atsumi Y., Shinohara A., Murakami Y., Yoshioka K. Gamma-Irradiated Quiescent Cells Repair Directly Induced Double-Strand Breaks but Accumulate Persistent Double-Strand Breaks during Subsequent DNA Replication. Genes to Cells: Devoted to Molecular & Cellular Mechanisms. 2016;21;7:789-97. Doi: 10.1111/gtc.12381.
60. Alessio N., Del Gaudio S., Capasso S., Di Bernardo G., Cappabianca S., Cipollaro M., et al. Low Dose Radiation Induced Senescence of Human Mesenchymal Stromal Cells and Impaired the Autophagy Process. Oncotarget. 2015;6;10:8155-66. Doi: 10.18632/oncotarget.2692.
61. Chowdhury D., Keogh M.C., Ishii H., Peterson C.L., Buratowski S., Lieberman J. Gamma-H2AX Dephosphorylation by Protein Phosphatase 2A Facilitates DNA Double-Strand Break Repair. Molecular cell. 2005;20;5:801-9. Doi: 10.1016/j.molcel.2005.10.003.
62. Chowdhury D., Xu X., Zhong X., Ahmed F., Zhong J., Liao J., et al. A PP4-Phosphatase Complex Dephosphorylates Gamma-H2AX Generated during DNA Replication. Molecular Cell. 2008;31;1:33-46. Doi: 10.1016/j.molcel.2008.05.016.
63. Banath J.P., Klokov D, MacPhail SH, Banuelos CA, Olive PL. Residual Gamma-H2AX Foci as an Indication of Lethal DNA Lesions. BMC Cancer. 2010;10:4. Doi: 10.1186/1471-2407-10-4.
64. Sak A., Stueben G., Groneberg M., Bocker W., Stuschke M. Targeting of Rad51-Dependent Homologous Recombination: Implications for the Radiation Sensitivity of Human Lung Cancer Cell Lines. British Journal of Cancer. 2005;92;6:1089-97. Doi: 10.1038/sj.bjc.6602457.
PDF (RUS) Full-text article (in Russian)
Conflict of interest.The authors declare no conflict of interest.
Financing. The research was carried out within the framework of the state task of the Ministry of Science and Higher Education of the Russian Federation (No. 1024122500008-3, code FFZE-2025-0030).
Contribution. Article was prepared with equal participation of the authors.
Article received: 20.03.2026. Accepted for publication: 25.04.2026.